摘 要 在pH 为7. 15、离子强度为0. 15molöL 的N aCl 溶液条件下, 采用荧光光谱法研究了Hg (Ê )与牛血清白蛋白的相互作用。实验结果表明, Hg (Ê ) 对牛血清白蛋白的荧光强度猝灭机理是一种静态猝灭, 且Hg2+ 与牛血清白蛋白结合的位点数为2, 表观络合常数(K ) 为2. 468×1010L 2·mol- 2。
蛋白质是生命活动的重要组成物质, 血清白蛋白是哺乳动物体内参与多种内源性和外源性物质的存储和转运的蛋白, 具有十分重要的生理功能。牛血清白蛋白(简称BSA ) 是从牛血浆中提取的血清蛋白, 含有2 个色氨酸和19 个酪氨酸残基, 具有荧光发射性质, 因而具有内源荧光。天然环境中存在的众多物质对蛋白质的溶解度、变性行为等都有很大的影响[1 ]。汞类物质会影响生命活动中蛋白质的结构, 可通过胃肠道、皮肤和肺吸收, 经血液循环而储存在肝、肾、脾脏和骨骼中, 只能由尿、粪便、汗液、唾液等逐渐排出体外。残留在体内的汞类物质对人体健康有极大的危害。研究Hg (Ê ) 与牛血清白蛋白的相互作用, 在医学上对疾病的诊断疗效的观察提供有价值的资料及数据[2 ] , 对生命科学、环境保护等领域的研究有着实际的意义。