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2_7_二氯荧光素与蛋白质相互作用的分光光度法研究

周丽红 | -> | 806| 1| 0.234556MB |2,7-二氯荧光素,蛋白质,分光光度法,相互作用

周丽红 周丽红 | 文档量 |浏览量10179

摘 要 首次采用分光光度法研究了模拟生理条件( pH 7. 4 Tr is-HCl 缓冲溶液, 离子强度I= 0. 1) 下2, 7-二氯荧光素与牛血清白蛋白( BSA) 相互作用的情况。研究结果表明: 两者相互作用形成稳定的复合物,最大吸收波长为509nm , 与2, 7-二氯荧光素的最大吸收波长502nm 比较, 红移了7nm; 两者之间主要通过静电引力结合, 但并不排除疏水作用力和氢键; 两者之间的结合数为32。
    蛋白质是生物体中非常重要的成分, 任何动植物细胞内均有存在, 它是塑造一切细胞和组织的基本材料, 对其进行研究是一项十分重要且有意义的基础工作, 是分子生物学和生命科学研究的重要内容。随着分析仪器的不断改进, 研究蛋白质与药物分子相互作用的方法发展迅速[ 1] , 许多以前不能进行该领域研究的方法也开始在蛋白质与药物分子研究中发挥重要作用[ 2] 。目前主要的研究方法有较成熟的、应用较早的方法( 包括荧光及分光光度法、红外拉曼光谱法、圆二色谱法等) 、平衡透析法、超滤、电泳及色谱等方法, 还有新出现的激光散射等新的研究方法,主要研究的模型蛋白为血清蛋白与血浆蛋白, 包括人血清白蛋白与牛血清白蛋白、酸糖蛋白以及人体免疫球蛋白等。其中,光谱法由于分析方法简单、容易操作等优点仍然是蛋白质与药物分子研究中的主要方法, 在研究蛋白质与药物分子相互作用中应用广泛[ 3] 。通过光谱法研究可得到许多关于蛋白质与药物分子作用的信息, 包括结合常数、结合位点数、结合位置、作用力类型以及蛋白质分子在相互作用中结构的变化等有用的信息。
    荧光素在近年来已得到广泛应用, 科研工作者常根据荧光素与蛋白质的相互作用建立测定蛋
白质的分析方法[ 4, 5] , 但未见研究2, 7-二氯荧光素与牛血清白蛋白相互作用的报道。本文采用紫外可见分光光度法首次对2, 7-二氯荧光素与牛血清白蛋白的相互作用进行了研究。
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